Tutkimuksessa valittiin L-isoleusiini, auksotrofinen Corynebacterium glutamicum -kanta FA-1 tutkimaan transaminaasia, joka vaikuttaaL-leusiini ja L-valiini. Tutkimus ensin tyrmäsi ilvE-geenin ja havaitsi, että ilvE-geenin katkaisemisen jälkeen L-valiinin synteesiaktiivisuus menetettiin, mutta L-leusiinin synteesikyky oli edelleen heikko. Se osoittaa, että on olemassa myös muita aminotransferaaseja, jotka katalysoivat L-leusiinin synteesiä. Myöhemmin aspB-geeniä jatkettiin, ja kyky syntetisoida L-leusiinia menetettiin kokonaan. IlvE: n poistamisen perusteella aspB-geenin yliekspressio palautti L-leusiinin synteesin jossain määrin (taulukko 1). Nämä tulokset osoittavat, että aspB: n koodaamalla proteiinilla on L-leusiinisynteesiaktiivisuutta.
Lisäksi tutkimuksessa seulottiin joitain endogeenisiä ja eksogeenisiä aminotransferaasigeenejä ja ilmennettiin nämä aminotransferaasigeenit ilvE- ja aspB-ko-knockout-kannoissa tutkiakseen, onko näillä aminotransferaaseilla haarautuneen ketjun aminohapposynteesiaktiivisuutta. Niistä TyrB osoittaa spesifistä L-leusiinisynteesiaktiivisuutta, kun taas YbgE ja CallvE osoittavat L-leusiinin ja L-valiinin kaksoissynteesiaktiivisuutta. Nämä tulokset osoittavat, että transaminaasin optimoinnilla substraattispesifisyyden vaihtamiseksi on suuri potentiaali lisätä haarautuneiden aminohappojen saantoa.
